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如何检测蛋白与蛋白之间的互作？
1、免疫共沉淀（Co-Immunoprecipitation）技术是研究蛋白质相互作用的经典方法，其原理基于抗体和抗原之间的专一性作用。通过使用预先固化在琼脂糖珠子上的蛋白质A的抗体进行免疫沉淀，可以将与A蛋白在完整细胞内生理性相互作用的蛋白质B同时沉淀下来。随后，通过western blot检测B蛋白，即可验证A与B之间的相互作用。
2、下拉实验（pull-down assay）是验证体外蛋白互作的主要方式，它在无法进行体内互作检测时，提供了另一种验证手段。该方法通过体外表达亲和蛋白-GST，将其固定在谷胱甘肽亲和树脂上，充当“诱饵蛋白”，与细胞或组织的总蛋白混合孵育，从而捕获“目标蛋白”。
3、其原理是当靶蛋白和诱饵蛋白特异结合后，诱饵蛋白结合于报道基因的启动子，启动报道基因在酵母细胞内的表达，如果检测到报道基因的表达产物，则说明两者之间有相互作用，反之则两者之间没有相互作用。将这种技术微量化、阵列化后则可用于大规模蛋白质之间相互作用的研究。
4、Pull-down技术与COIP技术相比，能检测蛋白之间的直接互作关系，但需要先将诱饵蛋白原核表达纯化，无法完全模拟细胞内的天然互作环境。双分子荧光互补（BiFC）技术通过在荧光蛋白多肽链中进行不保守氨基酸的切割，形成不发光的N-和C-末端片段。
5、不存在单一预测方法能直接确定蛋白是否互作。但对于小分子与蛋白的互作，可通过计算MM-PBSA结合自由能进行预测。而对于蛋白与蛋白的互作，则需要借助实验手段，如免疫沉淀（IP）、等温滴定量热（ITC）或表面等离子共振（SPR）。实验后，可通过模拟预测蛋白的结合方式。
6、酵母双杂交系统是研究蛋白质相互作用的一种常用方法。其核心原理是利用酵母细胞作为宿主，通过报道基因的表达来检测蛋白-蛋白之间的相互作用。当目标蛋白与诱饵蛋白特异性结合时，诱饵蛋白会启动报道基因的表达。
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